La mutante de separación conidial csp-1 de N. crassa posee un defecto en la desarticulación de conidióforos. En comunicaciones anteriores a SAIB (1994, 1995, 1997) reportamos la caracterización molecular del gen csp-1s, un supresor del fenotipo de separación conidial de csp-1 con homología a glucoamilasas. El cDNA correspondiente a este supresor fue clonado bajo un promotor heterólogo con el fin de realizar estudios funcionales. Cepas salvajes de sobreexpresión obtenidas por co-transformación con este cDNA csp-1s y el plásmido pBT6 que confiere resistencia al antifúngico Benomil, muestran un fenotipo morfológico aberrante. Cepas duplicadas para csp-1s se construyeron por co-transformación de una cepa pan-2 con el cDNA y un plásmido portador del gen bacteriano HyR , que confiere resistencia a higromicina. En estas se indujo RIP (repeat-induced point mutation) y se aislaron mutantes de falta de función inactivadas específicamente en la secuencia duplicada, por selección de la copia endógena de csp-1s ligada al marcador pan-2. Se observó en estas mutantes un retraso en el crecimiento y en la conidiación. Tanto la sobreexpresión como la falta de función de csp-1s confieren fenotipos compatibles con defectos de pared celular. Dichos defectos podrían surgir como consecuencia de una actividad glucoamilasa alterada asociada a csp-1s y partícipe en el proceso modelador de pared. La alteración, por expresión anormal del gen, del delicado equilibrio a que estaría sujeta la función de CSP-1S, sería capaz de complementar el defecto de separación conidial de csp-1.
