Hemos encontrado que c-Fos, además de ser miembro de la familia AP-1 de factores de trascripción, se asocia al retículo endoplásmico y activa la maquinaria de síntesis de fosfolípidos en eventos relacionados a: estimulación sensorial (células ganglionares y fotorreceptores de retina); diferenciación neuronal (células PC12 tratadas con NGF), y crecimiento normal (fibroblastos NIH3T3 inducidos a re-ingresar al ciclo celular), y exacerbado (células tumorales), todos eventos que demandan la biogénesis de membrana. Para la biogénesis de membrana además de lípidos se requieren proteínas. Por ello estudiamos si c-Fos también activa la síntesis de proteínas en células PC12 inducidas a diferenciar con NGF, por un mecanismo independiente de su actividad AP-1. A 4 días en cultivo, se adicionó ³⁵S-metionina al medio de cultivo, y las células se cosecharon 1h mas tarde. Se encontró un incremento en la marcación de proteínas en células cultivadas +NGF respecto a las -NGF; se observaron estas diferencias entre células cultivadas +NGF,+ASO (oligonucleótido antisentido para el ARNm de c-Fos) mientras que el oligonucleótido sentido no modificó estas diferencias. En células tratadas +NGF,+NLSP (péptido que bloquea la importación al núcleo de c-Fos como dímero AP-1) la síntesis de proteínas se encontró en los mismos niveles que en células -NGF a 4 días en cultivo mientras que células cultivadas 2 días +NGF y 2 días +NGF,+NLSP, mostraron niveles de marcación de proteínas semejantes a células +NGF a 4 días. Estos resultados son nuestras primeras evidencias que permiten postular que c-Fos citoplásmico también activa la biosíntesis de proteínas durante la diferenciación neuronal. Se agracede el apoyo económico de James S. McDonnell Foundation, FONCyT, CONICET y SECyT-UNC.