Resumen:
Introducción La serie de Hofmeister, conocida desde 1888, propone un orden para la influencia relativa de iones sobre la estabilidad de macromoléculas y coloides. La secuencia de iones se propuso empíricamente según la facultad de los mismos para aumentar la solubilidad de proteínas y dispersar sistemas coloidales y es la siguiente: CO32- SO42- S2O32- H2PO4- F- Cl- Br- NO3- I- ClO4- SCN-. Recientes estudios han demostrado que la serie no afecta las propiedades del seno de la solución, como se pensaba originalmente, sino que el efecto de los iones surge de interacciones que ocurren en la superficie de la macromolécula y en el ordenamiento de las moléculas de agua en la superficie. Sin embargo no se ha postulado ningún modelo que explique de forma acabada la especificidad que brinda el orden a la serie. Este trabajo se centra en el estudio de los efectos de aniones pertenecientes a la serie de Hofmeister sobre las propiedades ácido base de la albúmina sérica humana (ASH), proteína más abundante en el sistema circulatorio. Objetivos Se desea encontrar una relación cuantitativa entre la concentración y naturaleza de sales de sodio, cuyos aniones pertenecen a la serie de Hofmeister, y la carga superficial de la ASH. Esta carga está dada por el número de H+/OH- tomados al efectuarse una titulación potenciométrica de la proteina en soluciones de electrolito de distinta fuerza iónica. Resultados Se realizaron titulaciones potenciométricas en soluciones de ASH utilizando como electrolitos sales de sodio (sulfato, fluoruro, cloruro, ioduro), a distintas fuerzas iónicas. Se estudió la reversibilidad del proceso de titulación entre pH 3,5 y 10,5. Los resultados obtenidos fueron corregidos por la titulación del electrolito (blanco). La información resultante de estos experimentos fue graficada como ZH vs. pH, donde ZH representa el número de protones tomados por molécula de proteína. En ellas se encontró una relación entre la secuencia según Hofmeister de los aniones y el valor de ZH, tal que las soluciones de ASH en aniones más polarizables alcanzaban valores de pH más bajos. Se modeló el sistema usando la ecuación de Poisson-Boltzmann no lineal, teniendo en cuenta potencial de interacciones no electrostáticas (fuerzas de dispersión) experimentadas por los iones. Se estimó el coeficiente de dispersión, dependiente de las polarizabilidades y propiedades dieléctricas, el cual es el responsable del comportamiento de los iones en la expresión del potencial de dispersión. Por otro lado, se omitieron las interacciones no electrostáticas en la expresión y se recalculó la carga superficial de la proteína para evaluar las diferencias entre ambos modelos. Conclusiones Los aniones estudiados afectan de varias formas a las propiedades superficiales de la ASH, pero esencialmente el orden de estabilidad que confieren los iones depende de su polarizabilidad: los iones menos polarizables (SO42-, F-) están más fuertemente hidratados, por lo que están impedidos para efectuar interacciones electrostáticas y de dispersión directas con la proteína y aumentan la tensión superficial en la interfaz proteína-agua; por otro lado, los iones más polarizables (Cl-, I ) disminuyen la tensión superficial, favoreciendo las fuerzas de dispersión. Se concluyó que tanto las fuerzas de dispersión como las interacciones electrostáticas modifican la actividad ácido base de la albúmina.