La interacción entre cationes metálicos de transición y péptidos ocurre a través de los grupos amino y carboxilo terminales, los grupos funcionales de las cadenas laterales de aminoácidos y el átomo de nitrógeno del enlace peptídico. En particular, el Ni(II) puede formar complejos con péptidos conteniendo histidina, vía el grupo amino terminal y el grupo imidazol, por el que presenta mayor afinidad. Este último grupo, suele actuar como “ancla” del ion metálico, induciendo luego la deprotonación e interacción con el nitrógeno del grupo amida.

El objetivo de este trabajo, es estudiar la formación del complejo Ni(II)-hexahistidina en solución en función del pH (4,0; 6,0 y 8,0) y evaluar el cambio conformacional que sufre el péptido cuando se acompleja con el Ni(II). Las especies involucradas en la formación del complejo se determinaron por titulaciones potenciométricas ácido-base mientras que la estructura secundaria y los grupos comprometidos en la interacción con Ni(II) de la hexahistidina se determinaron por dicroísmo circular en el UV lejano (190-260 nm) y cercano (300-800), respectivamente.

Los espectros obtenidos en el UV cercano muestran que la interacción ocurre sólo a pH 6,0 y 8,0 y que el principal grupo involucrado es el imidazol, en acuerdo con las titulaciones ácido-base. La hexahistidina presenta mayoritariamente una estructura al azar a todos los valores de pH estudiados, y tras la interacción con Ni(II) se observa un incremento en la estructura beta a ambos valores de pH.

   Si bien el péptido puede interactuar con Ni(II) a través de diversos grupos funcionales, en el caso que se presenten más de un grupo imidazol capaces de formar complejo con el Ni(II), la esfera de coordinación del ión metálico se completa con este grupo, debido a que presenta mayor afinidad. La interacción Ni(II)-péptido induce ordenamiento de la estructura de hexahistidina, aumentando el contenido de estructura beta.