Autor/es:
CORONEL, CONSUELO; P. FACUNDO GARCÍA; SILVERO, M. JAZMÍN; LLORENS, CANDELARIA; CABANILLAS, ANA; ARGÜELLO, GERARDO
Resumen:
Asociación y Fotodegradación de Albúmina por complejos
diiminos de Cr(III)
Coronel, Consuelo1
; Velo, Alejandra1
; Jazmín Silvero1
; Garcia, Pablo
Facundo1
; Llorens, Candelaria2
; Cabanillas, Ana2
; Argüello, Gerardo
Aníbal1
1
INFIQC, Ciudad Universitaria Córdoba, Argentina, gerardoa@fcq.unc.edu.ar
2
CIBICI, Ciudad Universitaria Córdoba, Argentina
En los últimos años, se han estudiado en profundidad la fotoquímica de complejos
metálicos en pos de su posible uso en Terapia Fotodinámica (PDT= PhotoDynamic Therapy).
El estudio de la asociación de los complejos metálicos a proteínas de transporte, tiene su
importancia en que se podrían utilizar a éstas macromoléculas como transportadoras al
interior celular. Por otro lado las proteínas comprenden aproximadamente un 68% del peso
total de las células y tejidos y, se ha demostrado, que son los principales centros para la
fotooxidación en sistemas biológicos. Las proteínas juegan un rol clave en las funciones
biológicas de los organismos vivos, por lo que cualquier fotosensibilización en la proteína
puede conducir a la muerte celular.
Estudios anteriores en el grupo de investigación, demostraron que los complejos
polipiridínicos de Cr(III) tienen la capacidad de fotodegradar en forma irreversible ADN
plasmídico, siendo ésta más eficiente en ausencia de oxígeno.1
La albúmina sérica bovina
(BSA= Bovine Serum Albumin) es bien conocida y ha sido ampliamente estudiada por su
capacidad de transportar numerosos sustratos (Cu2+, Ni2+, aspirina, ibuprofeno, diazepam,
etc). En este trabajo presentamos el mecanismo de asociación y la fotodegradación de BSA
en presencia de complejos fenantrolínicos de Cromo (III) sustituidos en la posición 5 (fenilo,
metilo y Cloro), usando distintas técnicas espectroscópicas.
Los ensayos muestran que los complejos de cromo se asocian espontáneamente con la
proteína con una constante del orden de 105
M-1. La excitación de la proteína a 280nm lleva
a la excitación de los residuos triptófano y tirosina, por lo que observamos la emisión de
ambos aminoácidos; mientras que si excitamos a 295nm solo se observa la emisión del
triptófano. Resultados experimentales en este sentido, indicarían que ambos aminoácidos
estarían involucrados en el proceso de asociación a la albúmina. Esto se observa para otros
complejos de Cr(III) y albúmina.2
Se realizaron estudios de Fotodegradación excitando el complejo metálico con LEDs a
472nm, y se analizaron los resultados a distintos tiempos de fotólisis por espectrofluorometría
y electroforesis en gel de acrilamida, observándose que la fotodegradación es más efectiva
en ausencia de oxígeno, del mismo modo que lo observado para cadenas de ADN. Esto
demostraría la fotodegradación se da a través de una transferencia electrónica directa entre
la proteína y el complejo (mecanismo de fotooxidación Tipo I). Dado que muchas células
cancerosas, por su metabolismo, sufren de hipoxia, que nuestro complejo degrade proteínas
a través de transferencia electrónica, es sumamente positivo.
Agradecimientos: Se agradece a CONICET, ANPCyT-FONCyT, y SeCyT UNC por los
fondos recibidos.
Referencias
1. J. Toneatto, G. Lorenzatti, A.M. Cabanillas, G. A. Argüello, Novel photocleavage properties
of [Cr(NN)3]
3+ complexes to DNA, J. Inorg. Biochem. (2010)
2. J. Toneatto, G.A. Argüello, New advances in the study on the interaction of
[Cr(phen)2(dppz)]3+ complex with biological models; association to transporting proteins., J.