Los gangliósidos, glicolípidos que poseen ácido siálico, son sintetizados en el lumen del complejo de Golgi y serían incapaces de translocar hacia la superficie citosólica de las membranas para acceder a un transporte monomérico. Como consecuencia, los gangliósidos abandonarían el complejo de Golgi como componentes de la superficie luminal de vesículas de transporte.
En este trabajo examinamos el transporte exocítico del disialo-gangliósido GD3 desde la red del trans-Golgi (TGN) hacia la membrana plasmática en células CHO-K1, previamente depletadas de gangliósidos mediante el uso de un inhibidor de la síntesis de glicolípidos. La síntesis de novo y el transporte de GD3, fue analizado mediante inmunodetección, marcación metabólica, tratamiento con Brefeldina A y expresión del dominante negativo de la GTPasa Rab11.
Encontramos que el gangliósido GD3, a diferencia de una proteína luminal anclada mediante glicosilfosfatidilinositol (GPI) y de la glicoproteína del virus de la estomatitis vesicular (VSVG), es transportado desde TGN hacia membrana plasmática por una vía exocítica insensible a Brefeldina A. Además, la expresión de la forma dominante negativa de Rab11, la cual impide la salida de VSVG desde el complejo de Golgi, no influyó en la capacidad de GD3 para arribar a la superficie celular.
Nuestros resultados indican que en células epiteliales CHO-K1 el gangliósido GD3 es transportado desde TGN hacia membrana plasmática por una vía vesicular no convencional. Además, los mismos sugieren que debería ocurrir una segregación lateral en membrana de VSVG y proteínas ancladas vía GPI del gangliósido GD3 antes de la salida de estas moléculas del TGN.
