La glicoproteína I beta-2 (Beta2GPI) o apoliporoteína H se encuentra en abundancia en el plasma sanguíneo. Es una proteína soluble que está implicada en la coagulación sanguínea, limpieza de cuerpos apoptóticos y en el síndrome anti-fosfolípido [1]. Estas funciones están relacionadas a la capacidad de unir a lípidos aniónicos y sus agregados [2,3]. En este trabajo caracterizamos el efecto que esta proteína tiene en la interacción entre membranas aniónicas de palmitoil oleoil fosfatidilglicerol, dimiristoil fosfatidilglicerol y cardiolipina. A tal fin realizamos medidas de SAXS, para determinar los cambios en los espaciamientos entre las membranas. En ausencia de Beta2GPI las membranas despliegan una dispersión difusa (el factor de forma de las membranas no interactuantes). En presencia de Beta2GPI aparecen adicionalmente picos de Bragg (el factor de estructura de membranas interactuantes). La división de esta señal por el factor de forma, muestra todos los picos de Bragg en una clara secuencia de enteros correspondiente a membranas apiladas con un espaciamiento de unos 17,8 nm. La modelización de esta señal muestra que la longitud de correlación comprende solo dos membranas y menos del 20 % de las mismas se encuentran efectivamente correlacionadas. La correlación se ve favorecida en las membranas en estado fluido (más flexible) y requiere de la proteína en estado nativo. Los resultados son consistentes con una aposición de membranas inducida por Beta2GPI.
