Los anticuerpos anti-glicanos están frecuentemente asociados a neuropatías autoinmunes. Muchas evidencias los involucran en la patogénesis de estas enfermedades, aunque ni su rol exacto ni el mecanismo de aparición están claros. Anticuerpos anti-GM1 de isotipo M son parte del plasma humano normal (PHN). En la hipótesis “Binding Site Drift” (Lopez y col, Neurochem Res 2002) postulamos que anticuerpos anti-GM1 en pacientes con neuropatías autoinmunes se originarían por cambios de especificidad y afinidad de su contraparte normal. Estos anticuerpos normales (denominados K1) reconocen también GA1 y GD1b (gangliósidos estructuralmente relacionados con GM1), son de baja afinidad por GM1 y carecen de actividad biológica mediada por el GM1. Un análisis profundo de los requerimientos estructurales de K1, utilizando derivados químicos de GA1 y glicolípidos de insecto que exhiben en su estructura oligosacárida al terminal Gal-(ß1-3)-GalNAc, indicó que K1 reconoce la zona lateral del terminal Gal-(ß1-3)-GalNAc (N-Acetamido de GalNAc y OH- de C2 y C3 de Gal terminal). No requiere al OH- de C6 de Gal terminal ni a la Gal interna. El límite de detección de un Glicolípido (llamado tentativamente pc) de la fracción Neutra Zwitteriónica de pupa de Calliphora vicina por parte de K1 es diez veces menor que el límite de detección de GM1 o GA1. Además la interacción K1- pc resiste el lavado con KSCN 1M (alta afinidad). Esto implica áreas adicionales de contacto al terminal Gal-(ß1-3)-GalNAc-. Al ser pc un ligando de alta afinidad para K1 (y por tanto un mejor inmunógeno para estos anticuerpos), un modelo de inmunización con pc aparece como una alternativa muy interesante a ser llevada a cabo para la validación de la hipótesis "Binding site drift".