Muchos procesos de transporte de proteínas en la célula se encuentran dirigidos por péptidos ubicados en el extremo N-terminal de la secuencia, por ejemplo, péptidos con secuencia señal, péptidos que marcan transporte hacia cloroplastos, etc..
Todavía no es claro el tipo de interacción y estabilidad que esta clase de péptidos adquieren en interfases y si el tipo de conformación es importante para la miscibilidad lateral y estabilidad en biomembranas. Por este motivo, hemos investigado las propiedades de superficie y la interacción con lípidos del péptido con secuencia señal de elastasa de rata utilizando capas monomoleculares en interfases agua-aire. Se observó una alta estabilidad para interfases de péptido puro (presión de colapso alta) y miscibilidad lateral con lípidos fluidos (POPC) y condensados (DPPC) a todas las proporciones lípido-péptido estudiadas. La estructura secundaria observada con FTIR en solución de SDS al 15% en D2O fue de tipo b.
Estos resultados indicarían que interfases de péptidos con estructura b generan films estables frente a la compresión (Pcol comparable con la de lípidos) y que dicha conformación es miscible con lípidos independientemente del estado físico-químico del mismo