AMBROGGIO ERNESTO
Congresos y reuniones científicas
Título:
Estructura, Estabilidad e Interacción con Lípidos del Péptido Anfipático KKWAAAAAAAAAAAA en Interfases Agua-Aire
Autor/es:
AMBROGGIO, ERNESTO; FIDELIO, GERARDO
Lugar:
Tafi del Valle-Tucuman
Reunión:
Congreso; XXX Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Biofísica (Tafí del Valle, Noviembre 2001).; 2001
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Biofísica
Resumen:
Péptidos con distinta anfipaticidad periódica ricos en alanina tienden adoptar estructura de a-hélice en solución y en interfases. Para péptidos con anfipaticidad no-periódica, no es claro si el tipo de estructura secundaria es importante para la miscibilidad lateral e interacción con lípidos. En este sentido, hemos investigado las propiedades de superficie y la interacción con lípidos en interfases agua/aire del péptido KKWAAAAAAAAAAAA. Para capas monomoleculares de péptido puro se observó interfases poco estables (baja presión de colapso) y un área molecular compatible con pérdida de film hacia la subfase. En films mezcla con fosfolípidos neutros (DPPC, POPC) o mono-aniónicos (DPPG, DMPG), la interacción lípido proteína es escasa y la mezcla es poco estable. Con lípidos aniónicos del tipo gangliósido GM1 o con ácido fosfatídico (dos cargas negativas) conforman interfases estables con un área comparable a una estructura b-extendida. La misma estructura secundaria se observó utilizando FTIR tanto para soluciones del péptido puro en D2O como así también con interfases de SDS (al 15%) en solución de D2O. Péptidos con menor número de aminoácidos hidrofóbicos (KKWAAAAA y KKKWAAAAA) no presentaron estructura regular, por FTIR se observó estructura del tipo random o al azar, y no conformaron monocapas estables ni en interfases de péptido puro como así también en mezclas con lípidos. Estos resultados indicarían que el péptido en estudio representa la mínima secuencia anfipática para conformar interfases lípido-proteína estables
