AMBROGGIO ERNESTO
Congresos y reuniones científicas
Título:
Estabilidad de Capas Monomoleculares Peptídicas en Función de la estructura Secundaria del Péptido en Interfases Agua-Aire
Autor/es:
AMBROGGIO, ERNESTO; FIDELIO, GERARDO
Lugar:
Tafi del Valle-Tucuman
Reunión:
Congreso; . XXX Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Biofísica (Tafí del Valle, Noviembre 2001).; 2001
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Biofísica
Resumen:
Melittin, es un péptido anfipático lítico de tipo periódico de 26 residuos con estructura principalmente en a-hélice a pH 5-7. El péptido beta-Amiloide (1-40), principal participante en mal de Alzheimer, presenta alta hidrofobicidad con estructura de tipo b a pH 5-7. Ambos péptidos presentan actividad de superficie cuya estabilidad depende del tipo de estructura secundaria y ambos péptidos modifican su conformación a pH alcalino. En nuestra investigación hemos encontrado que capas monomoleculares de péptidos con estructura secundaria del tipo a-hélice en una interfase agua-aire, como Melittin, presentan una presión de colapso (Pcol) menor en comparación con la Pcol de monocapas de un péptido que adopta mayoritariamente estructura de tipo b (beta-Amiloide, secuencias señal). También hemos observado que dicha estructura secundaria depende del pH influenciando, a su vez, la estabilidad de la interfase. A pH 5-7 Melittin es a-hélice y forma interfases menos estables que beta-Amiloide que forma estructura tipo b. A pH alcalino Melittin incrementa su estructura b aumentando su estabilidad, mientras que beta-Amiloide incrementa su estructura a-hélice con disminución de su estabilidad en interfases. La interacción y miscibilidad con lípidos es también dependiente de la estructura secundaria del péptido
