Maculatin 1.1 y Citropin 1.1 son péptidos antimicrobianos provenientes de ranas australianas de árbol. Su secuencia y anfipaticidad (asociada a dicha secuencia) permite a estas moléculas adoptar principalmente estructuras del tipo α-hélice e interaccionar con membranas biológicas ejerciendo su acción antibiótica (1-3). Varios mecanismos han sido propuestos para explicar la acción lítica de este tipo de péptidos, ya sea por la oligomerización de los mismos y formación de canales que atraviesan la bicapa, o por su agregado en forma paralela a la membrana generando un efecto de solubilización/destrucción de la misma (4). Con el fin de comprender el mecanismo de acción de estas moléculas fueron estudiadas las propiedades de superficie y la interacción con lípidos de Maculatin 1.1 y Citropin 1.1 utilizando la técnica de capas monomoleculares en interfaces agua-aire. Ambos péptidos presentan presiones de colapso (estabilidad frente a la compresión), áreas moleculares a máximo empaquetamiento y potenciales de superficie característicos de péptidos que adoptan principalmente estructura de la α-hélice en la interfase. La estabilidad (presión de colapso) de capas monomoleculares de Maculatin 1.1 depende del pH del medio puesto que a pH ³ 10,5 la presión de colapso es de 30 mN.m-1 mientras que a pH 5 a 6 disminuye a 20 mN.m-1. Interesante es que en medio alcalino Maculatin presenta algún tipo de rearreglo molecular ya que una pequeña discontinuidad en la isoterma de compresión es observada a una presión lateral de 10 mN.m-1. Ambos péptidos se adsorben espontáneamente a la interfase alcanzando potenciales de superficie y máxima presión lateral similares a las que se obtienen en capas monomoleculares efectuadas por el método de siembra directa. Ambos péptidos presentan propiedades análogas en films mezcla con lípidos. Con lípidos del tipo zwiteriónicos (POPC) no son miscibles a ninguna de las relaciones lípido-péptido estudiadas, mientras que con lípidos aniónicos (POPG) se mezclan cuando la proporción en área del péptido en la mezcla es menor al 50 %. La mezcla es ideal ya que no se observan desviaciones significativas al comparar el área y el potencial de superficie de la mezcla con respecto a los que se generarían a partir de los componentes puros (P1, 2 =.P1 X1 + P2 X2 siendo P alguna propiedad del sistema). Estudios de penetración arrojaron como resultado la mayor capacidad de penetrar capas monomoleculares de POPG con respecto a las respectivas de POPC indicando interacción preferencial con monocapas de lípidos aniónicos y siendo estas utilizadas como modelos de membrana de microorganismos del tipo Gram positivos lo que explicaría la capacidad de ambos péptidos de lisar bacterias de este tipo.
Referencias
1. Chia, CSB et al. Febs letters 512 (2002) 47-51.
2. Chia, CSB et al. Eur. J. Biochem 267 (2000) 1894-1908.
3. Wegener KL et al. Eur. J. Biochem. 265 (1999) 627-637.
4. Shai Y. Biochim. Biophys. Acta 1462 (1999) 55-70.
