Modificaciones estructurales y reológicas en el entrecruzamiento enzimatico de aislados proteicos de soja

LUIS DORADO; BEATRIZ LOPEZ DE MISHIMA; CARLA E. GIACOMELLI

Cordoba

Congreso; IV Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de los Alimentos; 2012

En los alimentos a base de proteína vegetal son importantes las técnicas de texturización y entrecruzamiento, ya que estas le confieren la textura necesaria para su utilización. Una de las técnicas empleadas para mejorar las propiedades gelificantes es el entrecruzamiento enzimático de proteínas utilizando la enzima trasglutaminasa (TG). Esta enzima cataliza la formación de enlaces isopeptídicos entre las subunidades de las proteínas y es considerada una herramienta útil para el desarrollo de nuevos alimentos basados en proteína vegetal texturizada. Una de las proteínas de origen vegetal más utilizadas en alimentos son las derivadas de la soja, las cuales constituyen un sustrato ideal para la enzima ya que presenta un buen contenido de aminoácidos que intervienen en el entrecruzamiento, por esta razón es un buen modelo de proteína vegetal para su estudio de correlación estructural y reológica. El objetivo del trabajo es caracterizar las modificaciones estructurales y reológicas que sufren las proteínas del sistema tratadas con TG, para una adecuada formulación de alimentos basados en proteínas texturizadas y una mejor comprensión de estos. Para el estudio se utilizó aislados proteicos de soja (SPI), enriquecidos en 11S y en 7S. En los resultados obtenidos por dicroísmo circular, los cambios inducidos por TG en la estructura secundaria de 11S y 7S, fueron una disminución en el contenido de -hélice y un aumento simultaneo en β-sheet, también se observó una disminución significativa en la hidrofobicidad superficial (H0) para ambos aislados, lo que indica que el entrecruzamiento debido a los nuevos enlaces isopeptídicos producidos por TG ha originado cambios en la proteína que no permiten la entrada de la sonda fluorescente. La disminución H0 fue más pronunciado para las fracciones 11S que para 7S pero se estabilizó más rápidamente en 7S que en 11S. Para todas las concentraciones de SPI utilizadas, el diámetro promedio de los biopolímeros aumento con el tiempo de incubación con TG medido con Light scattering (LS). En el análisis reológico se observa que los geles formados con los dos SPI presentan un comportamiento típico de geles débiles ya que muestran valores de tan δ de aproximadamente 0,1. En el ensayo de barrido en el tiempo (esfuerzo y frecuencia constante) se encontró que 7S tiene un tiempo de gelificación menor que 11S coincidiendo con los resultados de H0 y LS. El entrecruzamiento de los SPI con MTG es una herramienta potencial para obtener proteínas texturizadas. Este causa cambios estructurales en las proteínas constituyentes de los aislados. Los geles obtenidos por esta técnica presentan buenas propiedades reológicas para su utilización en alimentos y con una adecuada combinación de estos pueden obtenerse la textura deseada.