La modificación de proteínas vegetales para mejorar sus propiedades como por ejemplo conferir texturas semisólidas en la fabricación de texturizados comestibles es una alternativa valiosa para ampliar su uso en la industria alimenticia, por esta razón hay una necesidad cada vez mayor de realizar estudios estructurales de las proteínas bajo estas condiciones de entrecruzamiento. Las proteínas nativas de soja presentan pobres propiedades gelificantes, falta de dureza mecánica y permeabilidad al agua. Una manera efectiva de mejorar estas propiedades, es utilizar técnicas de entrecruzamiento enzimático con la transglutaminasa (TG). Esta es una enzima que cataliza la formación de enlaces isopeptídicos entre las subunidades de las proteínas y es considerada una herramienta de gran alcance para el desarrollo de los nuevos alimentos basados en la proteína vegetal texturizada (TVP). Los aislados proteicos de soja consisten de un 90% de proteína; siendo sus mayores componentes la glicinina (11S) y la –conglicinina (7S). El objetivo de este trabajo fue estudiar el efecto que tiene entrecruzamiento sobre las globulinas de soja por acción de la transglutaminasa. La preparación de la fracciones enriquecidas en las proteínas 11S (glicinina) y 7S (-conglicinina) se realizaron a partir de crioprecipitaciones de harina de soja desgrasada a pH 5,8 para obtener la fracción 11S y a partir del sobrenadante de esta fracción a pH 4,8 para obtener la fracción 7S. El análisis de las subunidades de las fracciones enriquecidas que intervienen en el entrecruzamiento enzimático se realizó por electroforesis SDS-PAGE y se determinó el índice de hidrofobicidad superficial por análisis de fluorescencia empleando 1-anilino-8-naftalensulfonato (ANS) como sonda. Los cambios en la estructura y en la conformación de las fracciones proteicas se observa a través de dicroísmo circular (CD). A partir del análisis de los geles se determinó que las subunidades que intervienen en la reacción de entrecruzamiento con TG son las subunidades y ’ del aislado proteico enriquecido en 7S (-conglicinina) y la subunidad ácida (AS) del aislado enriquecido en 11S (Glicinina). Mientras que la subunidad de la fracción 7S y la subunidad básica (BS) de la fracción 11S permanecieron casi intactas durante la reacción de entrecruzamiento enzimático. Esto se debe a que la enzima (TG) no accede fácilmente a estas subunidades las cuales se encuentran en el interior de la estructura nativa por ser hidrofóbicas. El análisis de la hidrofobicidad superficial de las fracciones mostró que la fracción enriquecida en 7S es más hidrofóbica que la fracción 11S, lo que sugiere que la glicinina es un mejor sustrato para la enzima. Los cambios en su estructura secundaria se realiza por análisis cuantitativos de los elementos predominantes del espectro de CD los cuales muestran las modificaciones que sufren las fracciones proteicas y sus diferencias. De esta manera el entrecruzamiento de los aislados proteicos de soja con transglutaminasa es una herramienta potencial para obtener proteínas vegetales texturizadas.