Mecanismos de adsorción de proteínas: ¿cómo modular la perturbación superficial para mantener bio-funcionalidad?

MARIA LAURA MARTÍN; MARIA FERNANDA STRAGLIOTTO; ELISA HERRERA; LAURA E. VALENTI; CARLA E. GIACOMELLI

Rio IV

Encuentro; VI Encuentro de Física y Química de superficies; 2014

UNRC

Las proteínas son heteropolímeros formados por distintas combinaciones de 20 aminoácidos con una organización jerárquica de estructura que da lugar a la conformación tridimensional nativa para lograr una bio-funcionalidad específica (transporte de ligando, catálisis de reacciones, bio-reconocimiento molecular, etc.). Algunas de las bio-funcionalidades nativas de las proteínas, han sido exploradas en condiciones no nativas en diversas áreas de estudio que han generado una gran variedad de aplicaciones. Probablemente, la interacción de estas bio-moléculas con distintos sustratos sólidos es una de las condiciones no nativas más utilizadas para aprovechar las bio-funcionalidades de las proteínas [ , , ]. La condición necesaria para insertar la bio-funcionalidad específica de las proteínas nativas en estos sistemas, es establecer y comprender la magnitud que la perturbación de la superficie genera sobre la conformación tridimensional de la bio-molécula. Por citar algunos ejemplos representativos, el efecto del proceso de adsorción sobre la estructura tridimensional de las enzimas determina la respuesta de los bio-sensores, la interacción portador-proteína establece la velocidad de liberación y la actividad farmacológica de las bio-moléculas en el sitio de acción y la película proteica formada sobre la superficie de prótesis e implantes condiciona el desarrollo de infecciones posquirúrgicas. A partir de estos ejemplos, es evidente que controlar el tipo de interacción y su efecto sobre la conformación tridimensional de las proteínas es crucial para lograr la bio-funcionalización superficial adecuada, la liberación controlada del principio bio-activo correspondiente o la supresión de la adhesión bacteriana. El mecanismo de adsorción de proteínas sobre sustratos sólidos comprende distintas etapas que involucran desde el transporte de la macromolécula hasta la relajación superficial, producto de la optimización de la interacción proteína-sustrato sólido. Esta última etapa, es la responsable de los cambios conformacionales que causan la pérdida parcial o total de la bio-funcionalidad en el estado adsorbido. El efecto de la etapa de relajación puede evaluarse fácilmente calculando el tiempo característico de cubrimiento (c) y de relajación (r) a partir de curvas de cinética de adsorción realizadas en distintas condiciones de velocidad (controlada por transporte o por la unión proteína-sustrato) y grado de cubrimiento superficial [ , ]. El objetivo de esta presentación, es discutir algunos casos estudiados que permiten generalizar el comportamiento interfacial de proteínas comparando los valores de c y r para distintos sistemas, evaluados en diferentes condiciones experimentales de pH, concentración de proteína, propiedades superficiales y grado de cubrimiento superficial. Esta generalización, define un marco adecuado para modular la perturbación superficial que condiciona la bio-funcionalidad específica en este estado no nativo particular y permite sentar bases racionales para el diseño de nuevos sistemas proteína-sustrato sólido con potenciales aplicaciones biomédicas.