La interacción de Albúmina Sérica Humana (ASH) con superficies de electrodos Ti/TiO2 nanocristalinos ha
sido previamente estudiada en función del pH y del potencial de electrodo utilizando espectroscopia de impedancia electroquímica(1) y voltamperometria cíclica(2)
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sido previamente estudiada en función del pH y del potencial de electrodo utilizando espectroscopia de
impedancia electroquímica(1) y voltamperometria cíclica(2)
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En este trabajo analizamos la influencia de la absorción de ASH sobre el proceso de transferencia de carga
de la cupla redox [Fe(CN)6]3-/4- sobre electrodos de titanio recubiertos de una película nanocristalina de TiO2.
El estudio fue realizado a diferentes concentraciones de la cupla redox, en función del potencial aplicado al electrodo y a un pH en solución próximo al punto isoeléctrico de la proteína (PIE~4.7). Los espectros de impedancia obtenidos experimentalmente de la interfaz proteína-Ti/TiO2 nanocristalino en
presencia y en ausencia de la cupla redox externa fueron ajustados usando diferentes circuitos equivalentes. Estos circuitos describen los cambios superficiales generados por la absorción de la proteína sobre la película de TiO2. En el intervalo de potenciales entre ?0,40 y 0 V (vs electrodo de calomel saturado) se
observó un incremento en los valores de capacidad total, CT, cuando la proteína se encuentra adsorbida
sobre la superficie del electrodo. Simultáneamente se observó una disminución en la resistencia de transferencia de carga de la cupla redox, Rct. En el intervalo de potenciales entre 0,5 y 1,5 V se observó un
incremento en la Rct el cual fue asociado principalmente con un efecto bloqueante de la proteína. A partir de
los ajustes de los datos experimentales obtenidos potenciostáticamente a 1,0 V se obtuvieron dos constantes de tiempo asociadas a diferentes procesos superficiales. Una de estas constantes de tiempo (tD) fue
determinada a bajas frecuencias a partir del máximo del primer semicírculo del diagrama de Nyquist (1/w0) y
asociada a la difusión de las especies componentes de la cupla redox Fe(CN)6
3-/4- (W). La otra constante de
tiempo, obtenida a partir del máximo del segundo semicírculo, (tH) fue asociada a la reacción de
transferencia de carga de la cupla redox, Rct
(3). Utilizando estos parámetros cinéticos se pudo determinar el
coeficiente difusional de la ASH, cuyo valor de 4,28x10-11 m2 s-1 es consistente con valores de literatura(4).
El estudio fue realizado a diferentes concentraciones de la cupla redox, en función del potencial aplicado al
electrodo y a un pH en solución próximo al punto isoeléctrico de la proteína (PIE~4.7).
Los espectros de impedancia obtenidos experimentalmente de la interfaz proteína-Ti/TiO2 nanocristalino en
presencia y en ausencia de la cupla redox externa fueron ajustados usando diferentes circuitos equivalentes. Estos circuitos describen los cambios superficiales generados por la absorción de la proteína sobre la película de TiO2. En el intervalo de potenciales entre ?0,40 y 0 V (vs electrodo de calomel saturado) se
observó un incremento en los valores de capacidad total, CT, cuando la proteína se encuentra adsorbida
sobre la superficie del electrodo. Simultáneamente se observó una disminución en la resistencia de transferencia de carga de la cupla redox, Rct. En el intervalo de potenciales entre 0,5 y 1,5 V se observó un
incremento en la Rct el cual fue asociado principalmente con un efecto bloqueante de la proteína. A partir de
los ajustes de los datos experimentales obtenidos potenciostáticamente a 1,0 V se obtuvieron dos constantes de tiempo asociadas a diferentes procesos superficiales. Una de estas constantes de tiempo (tD) fue
determinada a bajas frecuencias a partir del máximo del primer semicírculo del diagrama de Nyquist (1/w0) y
asociada a la difusión de las especies componentes de la cupla redox Fe(CN)6
3-/4- (W). La otra constante de
tiempo, obtenida a partir del máximo del segundo semicírculo, (tH) fue asociada a la reacción de
transferencia de carga de la cupla redox, Rct
(3). Utilizando estos parámetros cinéticos se pudo determinar el
coeficiente difusional de la ASH, cuyo valor de 4,28x10-11 m2 s-1 es consistente con valores de literatura(4).
presencia y en ausencia de la cupla redox externa fueron ajustados usando diferentes circuitos equivalentes.
Estos circuitos describen los cambios superficiales generados por la absorción de la proteína sobre la
película de TiO2. En el intervalo de potenciales entre ?0,40 y 0 V (vs electrodo de calomel saturado) se
observó un incremento en los valores de capacidad total, CT, cuando la proteína se encuentra adsorbida
sobre la superficie del electrodo. Simultáneamente se observó una disminución en la resistencia de transferencia de carga de la cupla redox, Rct. En el intervalo de potenciales entre 0,5 y 1,5 V se observó un
incremento en la Rct el cual fue asociado principalmente con un efecto bloqueante de la proteína. A partir de
los ajustes de los datos experimentales obtenidos potenciostáticamente a 1,0 V se obtuvieron dos constantes de tiempo asociadas a diferentes procesos superficiales. Una de estas constantes de tiempo (tD) fue
determinada a bajas frecuencias a partir del máximo del primer semicírculo del diagrama de Nyquist (1/w0) y
asociada a la difusión de las especies componentes de la cupla redox Fe(CN)6
3-/4- (W). La otra constante de
tiempo, obtenida a partir del máximo del segundo semicírculo, (tH) fue asociada a la reacción de
transferencia de carga de la cupla redox, Rct
(3). Utilizando estos parámetros cinéticos se pudo determinar el
coeficiente difusional de la ASH, cuyo valor de 4,28x10-11 m2 s-1 es consistente con valores de literatura(4).
observó un incremento en los valores de capacidad total, CT, cuando la proteína se encuentra adsorbida
sobre la superficie del electrodo. Simultáneamente se observó una disminución en la resistencia de transferencia de carga de la cupla redox, Rct. En el intervalo de potenciales entre 0,5 y 1,5 V se observó un
incremento en la Rct el cual fue asociado principalmente con un efecto bloqueante de la proteína. A partir de
los ajustes de los datos experimentales obtenidos potenciostáticamente a 1,0 V se obtuvieron dos constantes de tiempo asociadas a diferentes procesos superficiales. Una de estas constantes de tiempo (tD) fue
determinada a bajas frecuencias a partir del máximo del primer semicírculo del diagrama de Nyquist (1/w0) y
asociada a la difusión de las especies componentes de la cupla redox Fe(CN)6
3-/4- (W). La otra constante de
tiempo, obtenida a partir del máximo del segundo semicírculo, (tH) fue asociada a la reacción de
transferencia de carga de la cupla redox, Rct
(3). Utilizando estos parámetros cinéticos se pudo determinar el
coeficiente difusional de la ASH, cuyo valor de 4,28x10-11 m2 s-1 es consistente con valores de literatura(4).
sobre la superficie del electrodo. Simultáneamente se observó una disminución en la resistencia de
transferencia de carga de la cupla redox, Rct. En el intervalo de potenciales entre 0,5 y 1,5 V se observó un
incremento en la Rct el cual fue asociado principalmente con un efecto bloqueante de la proteína. A partir de
los ajustes de los datos experimentales obtenidos potenciostáticamente a 1,0 V se obtuvieron dos constantes de tiempo asociadas a diferentes procesos superficiales. Una de estas constantes de tiempo (tD) fue
determinada a bajas frecuencias a partir del máximo del primer semicírculo del diagrama de Nyquist (1/w0) y
asociada a la difusión de las especies componentes de la cupla redox Fe(CN)6
3-/4- (W). La otra constante de
tiempo, obtenida a partir del máximo del segundo semicírculo, (tH) fue asociada a la reacción de
transferencia de carga de la cupla redox, Rct
(3). Utilizando estos parámetros cinéticos se pudo determinar el
coeficiente difusional de la ASH, cuyo valor de 4,28x10-11 m2 s-1 es consistente con valores de literatura(4).
incremento en la Rct el cual fue asociado principalmente con un efecto bloqueante de la proteína. A partir de
los ajustes de los datos experimentales obtenidos potenciostáticamente a 1,0 V se obtuvieron dos constantes de tiempo asociadas a diferentes procesos superficiales. Una de estas constantes de tiempo (tD) fue
determinada a bajas frecuencias a partir del máximo del primer semicírculo del diagrama de Nyquist (1/w0) y
asociada a la difusión de las especies componentes de la cupla redox Fe(CN)6
3-/4- (W). La otra constante de
tiempo, obtenida a partir del máximo del segundo semicírculo, (tH) fue asociada a la reacción de
transferencia de carga de la cupla redox, Rct
(3). Utilizando estos parámetros cinéticos se pudo determinar el
coeficiente difusional de la ASH, cuyo valor de 4,28x10-11 m2 s-1 es consistente con valores de literatura(4).
los ajustes de los datos experimentales obtenidos potenciostáticamente a 1,0 V se obtuvieron dos constantes
de tiempo asociadas a diferentes procesos superficiales. Una de estas constantes de tiempo (tD) fue
determinada a bajas frecuencias a partir del máximo del primer semicírculo del diagrama de Nyquist (1/w0) y
asociada a la difusión de las especies componentes de la cupla redox Fe(CN)6
3-/4- (W). La otra constante de
tiempo, obtenida a partir del máximo del segundo semicírculo, (tH) fue asociada a la reacción de
transferencia de carga de la cupla redox, Rct
(3). Utilizando estos parámetros cinéticos se pudo determinar el
coeficiente difusional de la ASH, cuyo valor de 4,28x10-11 m2 s-1 es consistente con valores de literatura(4).
determinada a bajas frecuencias a partir del máximo del primer semicírculo del diagrama de Nyquist (1/w0) y
asociada a la difusión de las especies componentes de la cupla redox Fe(CN)6
3-/4- (W). La otra constante de
tiempo, obtenida a partir del máximo del segundo semicírculo, (tH) fue asociada a la reacción de
transferencia de carga de la cupla redox, Rct
(3). Utilizando estos parámetros cinéticos se pudo determinar el
coeficiente difusional de la ASH, cuyo valor de 4,28x10-11 m2 s-1 es consistente con valores de literatura(4).
asociada a la difusión de las especies componentes de la cupla redox Fe(CN)6
3-/4- (W). La otra constante de
tiempo, obtenida a partir del máximo del segundo semicírculo, (tH) fue asociada a la reacción de
transferencia de carga de la cupla redox, Rct
(3). Utilizando estos parámetros cinéticos se pudo determinar el
coeficiente difusional de la ASH, cuyo valor de 4,28x10-11 m2 s-1 es consistente con valores de literatura(4).
3-/4- (W). La otra constante de
tiempo, obtenida a partir del máximo del segundo semicírculo, (tH) fue asociada a la reacción de
transferencia de carga de la cupla redox, Rct
(3). Utilizando estos parámetros cinéticos se pudo determinar el
coeficiente difusional de la ASH, cuyo valor de 4,28x10-11 m2 s-1 es consistente con valores de literatura(4).
tiempo, obtenida a partir del máximo del segundo semicírculo, (tH) fue asociada a la reacción de
transferencia de carga de la cupla redox, Rct
(3). Utilizando estos parámetros cinéticos se pudo determinar el
coeficiente difusional de la ASH, cuyo valor de 4,28x10-11 m2 s-1 es consistente con valores de literatura(4).
transferencia de carga de la cupla redox, Rct
(3). Utilizando estos parámetros cinéticos se pudo determinar el
coeficiente difusional de la ASH, cuyo valor de 4,28x10-11 m2 s-1 es consistente con valores de literatura(4).
(3). Utilizando estos parámetros cinéticos se pudo determinar el
coeficiente difusional de la ASH, cuyo valor de 4,28x10-11 m2 s-1 es consistente con valores de literatura(4).
coeficiente difusional de la ASH, cuyo valor de 4,28x10-11 m2 s-1 es consistente con valores de literatura(4).
-11 m2 s-1 es consistente con valores de literatura(4).(1) F.Y.Oliva, L.B. Avalle, V.A.Macagno, C.P. De Pauli, Biophys. Chem. 91 (2001) 141-155.
F.Y.Oliva, L.B. Avalle, V.A.Macagno, C.P. De Pauli, Biophys. Chem. 91 (2001) 141-155.(2) F.Y.Oliva, L.B. Avalle, O.R. Cámara, J. Electroanal. Chem. Journal of Electroanalytical Chemistry, 534
(2002) 19-29.
(2002) 19-29.
(3) R.D. Armstrong, W.P. Race, H.R. Thirsk, J. Electroanal. Chem. 16 (1968) 517-529.
R.D. Armstrong, W.P. Race, H.R. Thirsk, J. Electroanal. Chem. 16 (1968) 517-529.(4) D.C. Carter, J.X. Ho, Adv. Protein Chem., 45 (1994) 153.
D.C. Carter, J.X. Ho, Adv. Protein Chem., 45 (1994) 153.