Fosfolipasa A2 (PLA2, 3.1.1.4) cataliza la hidrólisis estereoespecífica de fosfolípidos generando sn-2 lisofosfolípidos y ácidos grasos. La hidrólisis de fosfolípidos es de interés biotecnológico ya que los productos de reacción, lisoderivados, son poderosos bioemulsificantes de superior hidrofilicidad que cuentan con un amplio campo de aplicación en la industria alimentaria y farmacéutica. La actividad es reducida hacia monómeros y máxima hacia sustrato agregado ya que estas enzimas lipolíticas, principalmente las de tipo secretorio (sPLA2) se activan a nivel de interfaces. En este trabajo se muestra la expresión de Fosfolipasa A2 recombinante GmsPLA2-I de soja y su purificación mediante cromatografía de afinidad por Ni2+. La actividad Fosfolipasa A2 se evaluó mediante dos técnicas con la finalidad de obtener las condiciones óptimas para la catálisis interfacial. La primera técnica consistió en el empleo de micelas mixtas de fosfolípidos/tritón X-100 para estudiar la dependencia de la la concentracion de enzima GmsPLA2-Icon la velocidad inicial y determinar los parámetros cinéticos (Vmax and Km). Por otro lado, investigamos la relación entre la actividad de la enzima GmPLA2-I y su concentración en monocapas de Langmuir, empleando como sustrato dilauroilfosfatidilcolina (DLPC). Además, se estudio la dependencia de la actividad con la presión superficial (π), encontrando una p óptima de 16 mN/m. La actividad PLA2 de GmsPLA2-I mostró la presencia de un período de latencia (Lag-time) que depende de la presión lateral de superficie de la monocapa de DLPC y la concentración de GmPLA2-I.
