El veneno de las víboras (familia viperidae) es una mezcla compleja, en la cual se haya presente invariablemente fosfolipasa A2 secretoria (tipo II). Partiendo del conocimiento de la existencia de 3 isoespecies de fosfolipasa A2 purificadas de veneno de yarará chica en nuestro laboratorio, se continúa con la caracterización enzimática y estudio estructural de estas proteínas. Una de ellas, presenta una presión lateral óptima de actividad de hidrólisis de monocapas de dlPC notablemente mayor que las otras dos.(1) Como primer paso para determinar la causa de estas diferencias, se dispuso clonar isoespecies de fosfolipasa A2 de yarará chica, y conocer su estructura primaria (secuencia aminoacídica completa). A partir de ARNm de glándula de veneno, se obtuvo el ADNc y, se logró expresar su proteína en sistema bacteriano (E.coli). Se purificó la proteína y se renaturalizó, observando la existencia de actividad de hidrólisis tanto en vesículas multilamelares (lecitina de soja) como en monocapas de dilaurilfosfatidilcolina, presentando una presión óptima mayor a la enzima pancreática bovina utilizada como control, con dependencia de calcio (Ca2+) en el orden de mM.
Es el primer reporte de clonado y expresión heteróloga funcional de una fosfolipasa A2 de yarará chica, víbora responsable de más del 80% de los accidentes ofídicos en la república Argentina.
