Cambios en la estructura terciaria de las proteínas lácteas como consecuencia de la fotooxidación

CORDOBA

Congreso; VII Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de Alimentos (CICYTAC 2018); 2018

Ministerio de Ciencia y Técnica

El caseinato (CN) y la proteína aislada de suero (WPI) son dos de losproductos industriales más importantes derivados de la leche, ampliamenteusados como ingredientes alimenticios y suplementos dietarios. El objetivo deeste trabajo fue estudiar el cambio de la estructura tridimensional en CN y WPIde grado industrial, luego de ser sometidos a irradiación uv-c. Utilizando SDSPAGE se determinó que el CN utilizado contenía cuatro tipos de proteínas αs1,αs2, β y κ caseína, el 70% aproximadamente corresponde a α-caseína, 20% aβ-caseína y 10% a k-caseína. WPI estaba constituido por β-lactoglobulina(95%) y α-lactoalbúmina (5%). Las muestras fueron analizadas porespectrofluorometría, utilizando el corrimiento espectral del aminoácidotriptófano como indicador de un cambio en la constante dieléctrica que lo rodeay por lo tanto un desplegamiento proteico. El máximo de emisión de esteaminoácido, cuando es excitado a 295nm, varía entre 308 a 352nm. Lasmediciones se realizaron en agua destilada (alta constante dieléctrica) y enhidrocloruro de guanidina, un caotrópico utilizado como desnaturalizanteproteico. Se observó un desplazamiento del máximo de emisión del triptófanode 350 nm a 360nm cuando las mediciones se realizaron utilizando comodisolvente agua y guanidina, respectivamente, en muestras de WPI noirradiadas. A medida que los tiempos de exposición a irradiación uvaumentaron, las curvas obtenidas se asemejaban entre si y a la del control conguanidina sin irradiar. Por lo tanto, se concluye que a medida que vanaumentando las horas de irradiación, la proteína se va desenrollando, eltriptófano se expone a un medio de mayor constante dieléctrica yconsecuentemente las curvas se van asemejando a las realizadas enguanidina. Con CN se observó algo similar a lo descripto para WPI, pero eneste caso el corrimiento espectral entre las curvas fue menor. Se sugiere quelas observaciones se relacionan con la estructura terciarias de las proteínasnativas: el CN tiene una estructura reomórfica (flexible, poco estructurada)mientras que la de WPI es una estructura globular compacta.